1. 개요
알팔파모자이크 바이러스(AMV)는 브로모바이러스과 알파모바이러스속의 대표 바이러스이다.2. 상세
지금까지 밝혀진 알팔파모자이크 바이러스의 이동기작은 명확하지 않으며, 알팔파모자이크 바이러스 유전체의 RNA1과 RNA2는 비구조 단백질 P1과 중합 효소단백질 P2를 각각 암호한다고 알려져 있다.또한 알팔파모자이크 바이러스 이동에 중요한 역할을 하는 것으로 생각되는 이동단백질(MP)과 외피단백질(CP)은 RNA3에 의해 암호화되며, 외피단백질은 서브게놈 메신저 RNA 4에 의해 번역된다.
네덜란드 라이덴대학 분자식물학연구소의 S nchez-Navarro와 Bol은 알팔파모자이크 바이러스 이동에서 외피단백질과 이동단백질의 역할을 조사했다.
그들은 외피단백질 유전자의 C 말단쪽의 21개 아미노산을 제거하고 녹색형광단백질유전자(GFP)를 결합시켜 식물체에서 이들을 발현시켰을 때, 바이러스 입자의 형성에는 영향을 주었지만 외피단백질의 세포간 이동 기능에는 영향을 주지 않는다는 사실을 발견했다.
또한 그들은 이동단백질 유전자의 N 말단쪽 11번 아미노산 혹은 C 말단쪽 5번 아미노산을 제거하고 녹색형광단백질유전자를 결합시켜 원형질체에서 발현시켰을 때, 원형질체 표면의 관형성능력에는 변화가 없었으나 N 과 C 말단 부위를 각각 제거했을 때는 MP의 관형성기능이 소실됐다고 보고했다.
S nchez-Navarro와 Bol은 알팔파모자이크 바이러스-이동단백질의 염기서열과 높은 상동성을 보이는 브롬모자이크 바이러스(BMV)의 이동단백질이 알팔파모자이크 바이러스 이동에 어떤 영향을 주는가를 조사했다.
그들은 알팔파모자이크 바이러스-이동단백질을 브롬모자이크 바이러스-이동단백질로 교체했을 때 알팔파모자이크 바이러스는 이동하지 못했지만, 알팔파모자이크 바이러스 이동단백질의 C 말단쪽 48개 아미노산을 브롬모자이크 바이러스-이동단백질의 C 말단쪽 44개 아미노산으로 교체했을 때 알팔파모자이크 바이러스의 세포간 이동이 원활하게 일어나는 것을 관찰했다.
이러한 자료를 기초로 그들은 알팔파모자이크 바이러스-이동단백질의 C 말단이 알팔파모자이크 바이러스의 세포간 이동에는 없어도 상관없지만 바이러스 이동과정에 어떤 특이성을 부여한다고 주장했다.